Dictionnaire médical de l'Académie de Médecine – version 2018

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transaminase n.f.

transaminase

Famille d’enzymes catalysant le transfert d’un groupement amine (- NH2) entre deux molécules carbonées.Les transaminases (ou amino-transférases) ont pour coenzyme le pyridoxal-phosphate, qui intervient dans la réaction en se combinant à la fonction amine pour former ensuite le pyridoxamine-phosphate, qui transfère secondairement son radical NH2 sur l'accepteur. Celui-ci est presque toujours spécifiquement l'α-cétoglutarate, qui se trouve transformé en glutamate. Le substrat aminé est lui-même transformé en produit carbonylé (cétonique ou aldéhydique). Les principales transaminases sont celles qui désaminent les acides α-aminés naturels. Les deux plus actives dans les tissus sont l'alanine-transaminase (ALAT) et l'aspartate-transaminase (ASAT), anciennement appelées glutamate-pyruvate-transaminase (SGPT) et glutamate-oxaloacétate-transaminase (SGOT) en précisant les substrats de la réaction inverse:CH3-CH(NH2)-COOH + COOH-(CH2)2-CO-COOH <→CH3-CO-COOH + COOH-(CH2)2-CH(NH2)-COOHOn connaît aussi les transaminases spécifiques d'autres acides α-aminés (cystéine, glycine, tyrosine, leucine, cynurénine, asparagine, glutamine). On appelle ω -transaminases celles qui désaminent les acides ω -aminés (ornithine, γ-amino-butyrate, β-alanine). Les transaminases jouent un rôle dans la désamination des acides aminés et dans la glyconéogénèse. Leur activité augmente dans le foie ou le rein sous l'effet inducteur du cortisol. Le pH optimum des transaminases est voisin de 7,5. Les transaminases sont présentes dans tous les types cellulaires et dans tous les tissus, en particulier le foie, le rein, le cœur et le cerveau. Les transaminases passent dans le sang lors de diverses lésions tissulaires. Les ASAT sont situées de façon préferentielle dans le myocarde et les muscles squelettiques et les ALAT principalement dans le foie. De ce fait, le dosage des transaminases sanguines est utile comme moyen de diagnostic de certaines affections. Si le dosage de l’ASAT n’est plus utilisé dans le diagnostic de l'infarctus du myocarde, celui de l’ALAT, souvent associé à celui de l’ASAT, est très utilisé, pour le diagnostic et le suivi des atteintes hépatiques (surtout des hépatites virales). Les valeurs habituellement trouvées dans le plasma des sujets normaux sont inférieures à 40 UI/L. à 37°C.

Syn. amino-transférase, aminophérase (désuet)

alanine-aminotransférase n.f.

alanine aminotransferase, glutamo-pyruvic transaminase (GPT)

Enzyme catalysant la réaction de transamination par transfert réversible d'un groupement amine d'un acide aminé de l'alpha-alanine, sur un céto-acide, l' alpha-cétoglutarate produisant l'acide glutamique et l'acide pyruvique (acide glutamique+acide pyruvique → acide cétoglutarique+alanine).
Son coenzyme est le phosphate de pyridoxal, dérivé de la vitamine B6.
L'alanine-aminotransférase est un enzyme ubiquitaire, présent chez la plupart des êtres vivants. Chez les vertébrés l'enzyme est présent dans la plupart des tissus, mais surtout dans le foie. Il joue un rôle fondamental dans le contrôle du métabolisme azoté, en participant à la formation de l'urée, et dans le métabolisme des acides aminés et la gluconéogénèse.
L’alanine-aminotransférase est dosée dans le sérum par technique spectrophotomètrique. Son activité normale est inférieure à 40 U/L. Elle augmente dans les cytolyses hépatiques.

Syn. transaminase glutamopyruvique

Sigle ALAT

[C1,C3]

Édit. 2017

aspartate-aminotransférase n.f.

aspartate aminotransferase, glutamo-oxaloacetic-transaminase (GOT)

Enzyme catalysant la réaction de transamination par transfert réversible d'un groupement amine (NH2) d'un acide aminé, l'aspartate, sur un céto-acide, l'alpha-cétoglutarate, produisant l'acide glutamique et l'acide oxaloacétique.
Son coenzyme est le phosphate de pyridoxal, dérivé de la vitamine B6.
L'aspartate-aminotransférase est un enzyme ubiquitaire, présent chez la plupart des êtres vivants. Chez les vertébrés, l'enzyme est présent dans l'ensemble des tissus mais surtout dans le cœur, le foie, le muscle et le rein. L'enzyme existe sous deux formes, cytosolique et mitochondriale ; au sein d'une même espèce, ces deux iso-enzymes, codés par des gènes nucléaires distincts, différent par leur structure primaire, leurs propriétés cinétiques et leur réactivité immunochimique.
L'enzyme joue un rôle fondamental : dans le transfert, grâce à la navette malate-aspartate, des radicaux réduits produits dans le cytoplasme vers la mitochondrie où ils seront consommés ; dans le contrôle du métabolisme azoté en participant à la formation de l'urée ; et dans le métabolisme des acides aminés et la néoglucogénèse.
L’activité de l’aspartate-aminotransférase dans le sérum normal est inférieure à 40 U/L. Elle augmente dans les cytolyses hépatiques, ce qui en fait un bon marqueur pour le diagnostic et le suivi des hépatites. Son augmentation est cependant moins spécifique que celle de l’alanine-aminotransférase car elle peut augmenter aussi dans les affections musculaires, les lésions myocardiques, l’embolie pulmonaire, les infarctus rénaux, ou les anémies hémolytiques aigües.

Syn. transaminase glutamo-oxaloacétique (SGOT)

Sigle : ASAT

SGOT, hypertransaminasémie

transaminase glutamopyruvique l.f.

Syn. alanine-aminotransférase

Sigle SGPT

alanine-aminotransférase, transaminase

glutamate-oxaloacétate-transaminase n.f.

glutamic oxalacetic transaminase

Enzyme qui catalyse la réaction réversible : glutamate + oxaloacétate ↔alpha-cétoglutarate + aspartate.
Cet enzyme, dont le coenzyme est le pyridoxal-phosphate, est l'une des plus actives parmi les transaminases des mammifères. Le tissu cardiaque en est spécialement riche et le passage de l'enzyme dans le sang particulièrement important dans l'infarctus du myocarde. Sa concentration normale dans le sang humain est comprise entre 5 et 26 unités internationales. Elle augmente au cours des hépatites, mais surtout au cours d'un infarctus myocardique.

Syn. aspartate-transaminase, transaminase glutamo-oxaloacétique

Abrév. GOT

glutamate-pyruvate-transaminase n.f.

glutamic pyruvic transaminase

Enzyme catalysant la réaction réversible : glutamate + pyruvate ↔alpha-cétoglutarate + alanine.
Cet enzyme dont le coenzyme est le pyridoxal-phosphate est l'une des plus actives parmi les transaminases des mammifères. Le foie en est particulièrement riche. Sa concentration normale dans le sang humain est comprise entre 4 et 25 unités internationales. Elle augmente au cours des hépatites, davantage que celle de la glutamate-oxaloacétate-transaminase.

Syn. alanine-transaminase, transaminase glutamo-pyruvique

Abrév. GPT

hypertransaminasémie n.f.

hypertransaminasemia

Teneur plasmatique élevée en transaminases.
Elle correspond à une altération tissulaire de gravité variable. Les principales transaminases sériques dosées en clinique, sont la glutamate-oxaloacétate-transaminase (SGOT dénommée aussi aspartate-amino-transférase ou ASAT), et la glutamate-pyruvate-transaminase (SPTG dénommée aussi alanine-amino-transférase ou ALAT), L’ASAT est présente dans un grand nombre de tissus, essentiellement myocarde et muscles. L’ALAT est essentiellement localisée dans le foie.
L’élévation préférentielle des ASAT est due aux affections musculaires, infarctus du myocarde, rhabdomyolyse. L’élévation des ASAT est alors isolée comme en témoigne la normalité des autres enzymes hépatiques. L’élévation concomitante de la créatine phosphokinase (CPK) et de l’aldolase peut, si nécessaire, affirmer leur origine musculaire.
L’élévation préférentielle des ALAT est due aux maladies du foie et des voies biliaires. On distingue les élévations aiguë et chronique.
On entend par élévation aigüe une augmentation importante (arbitrairement supérieure à 10 fois la limite supérieure de la normale) des transaminases survenant dans un contexte de maladie aiguë. L’importance de l’élévation n’est pas un signe d’insuffisance hépatocellulaire et n’est pas corrélée à la sévérité des lésions hépatiques. Les principales causes sont les hépatites virales aigues, les médicaments, les causes toxiques, la migration lithiasique biliaire, l’hépatite hypoxique, l’hépatite alcoolique aiguë. Au cours de cette affection l’élévation est habituellement peu importante et le rapport ASAT/ALAT est supérieur à 1.
On qualifie de chronique une augmentation habituellement modérée, retrouvée à plus de 6 mois d’intervalle. Les lésions hépatiques du syndrome métabolique, l’abus d’alcool et les hépatites chroniques B et C en représentent les 3 principales causes.

infarctus du myocarde, hépatites, alcoolisme

[L1]

Serum Glutamic-Oxaloacetic-Transaminase l.f. (désuet)

Syn. aspartate-aminotransférase

Sigle SGOT

aspartate-aminotransférase, transaminase, hypertransaminasémie

Serum Glutamic-Pyruvic-Transaminase l.f.

Syn. alanine-aminotransférase

Sigle SGPT

alanine-aminotransférase du sérum, hypertransaminasémie

tyrosine-transaminase (déficit en) l.f.

tyrosine transaminase deficiency

Maladie exceptionnelle avec retard intellectuel, signes cutanés (hyperkératose palmoplantaire), et signes ophtalmologiques (kératite bilatérale superficielle).
Elle débute à la naissance, avec retard psychomoteur, hépatosplénomégalie, et hyperkératose palmoplantaire parfois douloureuse. La kératite donne une photophobie très marquée, des opacités cornéennes (cristaux en aiguille) et des ulcérations dendritiques d'allure herpétique sans hypoesthésie et avec néovascularisation. On trouve également un épaississement de l'épithélium conjonctival et la cataracte a été rapportée pour un cas. Il existe trois types principaux de tyrosinémie ; le type I infantile précoce aigu donne des lésions hépatorénales, le type II donne des manifestations oculaires et cutanées (Richner-Hanhart), et le type III un léger retard mental. Le locus du gène type I déficit en fumarylacétylacétique-hydroxylase est en 15q23-q25, le locus du gène du type II, tyrosine-aminotransférase hépatique (TAT), est en 16q21.1-22.3, le locus du gène de type III, déficit en 4-hydroxyphénylpyruvate-dioxygénase est en 12q14-qter. L’affection est autosomique récessive (MIM 276600).

H. Richner, dermatologiste suisse (1938) ; E. Hanhart, médecin interniste et généticien suisse (1947)

Syn. déficit en tyrosine-aminotransférase, dystrophie cornéenne, Richner-Hanhart (syndrome de)

tyrosinose oculocutanée l.f.

tyrosinase transaminase deficiency, oculocutaneous tyrosinaemia, palmoplantar keratoderma of Richner-Hanhart

Maladie héréditaire autosomique récessive, se manifestant par une kératodermie palmoplantaire touchant surtout les pulpes des doigts, par des anomalies oculaires à type de kératite et d'opacités cornéennes avec photophobie et par un retard mental, et due à un déficit en tyrosine-aminotransférase hépatique.
Le diagnostic est confirmé par l'élévation plasmatique de la tyrosine. Un régime alimentaire restreignant les apports en tyrosine et phénylalanine permet le contrôle de la maladie.

H. Richner dermatologiste suisse (1938), E. Hanhart, médecin interniste et généticien suisse (1947)

Syn. syndrome de Richner-Hanhart