Dictionnaire médical de l'Académie de Médecine – version 2018

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pyruvate-décarboxylase n.f.

pyruvate-decarboxylase

Enzyme catalysant la décarboxylation de l'acide pyruvique, en formant de l'acétaldéhyde.
Il est très répandu dans le règne végétal ; on l'a surtout étudié dans la levure où il participe à la glycolyse anaérobie (fermentation alcoolique). Son coenzyme est le thiamine-pyrophosphate. Les ions Mg2+ sont indispensables à son activité. L'acétaldéhyde temporairement attaché au coenzyme peut être soit libéré, soit transféré sur un autre acétaldéhyde pour former l'acétoïne. Cette décarboxylase agit sur de nombreux acides α-cétoniques. C'est aussi la première sous-unité E1 de la pyruvate-déshydrogénase.

Syn. pyruvodécarboxylase, α-céto-acide-décarboxylase, oxo-2-acide-décarboxylase

glutamate-pyruvate-transaminase n.f.

glutamic pyruvic transaminase

Enzyme catalysant la réaction réversible : glutamate + pyruvate ↔alpha-cétoglutarate + alanine.
Cet enzyme dont le coenzyme est le pyridoxal-phosphate est l'une des plus actives parmi les transaminases des mammifères. Le foie en est particulièrement riche. Sa concentration normale dans le sang humain est comprise entre 4 et 25 unités internationales. Elle augmente au cours des hépatites, davantage que celle de la glutamate-oxaloacétate-transaminase.

Syn. alanine-transaminase, transaminase glutamo-pyruvique

Abrév. GPT

pyruvate-carboxylase n.f.

pyruvate-carboxylase

Enzyme catalysant la carboxylation du pyruvate en oxaloacétate.
L'anhydride carbonique est d'abord fixé sur la biotine (coenzyme de la carboxylase) grâce à l'énergie de liaison de l'ATP, puis il est transféré sur le carbone méthylique du pyruvate. Cet enzyme est surtout abondant dans les mitochondries, où il joue un rôle dans la formation de l'oxalo-acétate à partir du pyruvate (gluconéogénèse, lipogénèse, formation de l'oxaloacétate nécessaire au cycle tricarboxylique).

pyruvate-déshydrogénase n.f.

pyruvate-dehydrogenase

Enzyme catalysant l'oxydation décarboxylante du pyruvate dans le règne animal.
Il catalyse la décarboxylation de l'acide pyruvique lié au thiamine-pyrophosphate, en formant une combinaison de l'acétaldéhyde avec ce coenzyme, puis le transfert d'hydrogène et du radical acétyle sur l'acide lipoïque. Le radical acétyle est secondairement transféré sur le coenzyme A ou, chez certaines bactéries, sur l'acide phosphorique.
L'enzyme est constitué de 3 sousunités : E1 ou pyruvate-décarboxylase, E2 ou lipoyltransacétylase, E3 ou dihydrolipoyl-déshydrogénase.
Des pyruvate-déshydrogénases ont été purifiées à partir de mitochondries de tissus animaux et à partir d'Escherichia coli. D'autres ont été trouvées chez les bactéries : elles n'utilisent pas l'acide lipoïque, mais oxydent le pyruvate en acétate, anhydride carbonique et eau, portant les électrons sur le dioxygène par un système cytochromique. Un auto-anticorps dirigé contre la lipoyl-transacylase E2 est responsable d'un syndrome de cirrhose biliaire (anticorps anti-mitochondrie).

Syn. pyruvate-décarboxylase oxydative

pyruvate-kinase n.f.

pyruvate kinase

Enzyme catalysant le transfert réversible du radical phosphoryle de l'ATP sur le pyruvate sous forme énolique, formant le phosphoénolpyruvate .
l est présent dans toutes les cellules et joue un rôle dans la glycolyse en utilisant le phosphoénolpyruvate pour former une molécule d'ATP. Les conditions cellulaires sont défavorables à l'accumulation d'acide énolpyruvique et, par suite, à la réversibilité de cette réaction. La glycogénèse emprunte donc une autre voie pour former l'acide énolpyruvique. La pyruvate-kinase est inhibée lorsqu'elle est phosphorylée par une protéine-kinase A, sous l'effet de l'AMPc et donc du glucagon, ce qui constitue un élément régulateur de la glycolyse, la lipogénèse et la gluconéogénèse dans les hépatocytes.

pyruvate-kinase (déficit en) l.m.

PK deficiency

Première, par sa fréquence, des enzymopathies érythrocytaires de la voie d’Embden Meyerhof.
L’affection est principalement à transmission autosomale récessive. Les patients présentent une anémie hémolytique chronique d’intensité variable, les hématies prennent une forme d’echynocyte ; l’ictère est marqué (yeux et phanères jaunes) ; les urines sont foncées. L’anémie peut être améliorée par la splénectomie
Plusieurs centaines de cas ont été décrits. Il est responsable d’une anémie hémolytique congénitale chronique dont l’intensité varie avec la lésion moléculaire en cause.

pyruvate kinase, echynocyte

acéto-acétate-décarboxylase n.f.

acetoacetate decarboxylase

Enzyme catalysant la réaction de soustraction d'une molécule de gaz carbonique à l'acéto-acétate, produisant un bicarbonate et l'acétone.
Elle participe à la cétogénèse.

[C1]

Édit. 2016

amino-acide-décarboxylase n.f.

aminoacid decarboxylase

Enzyme catalysant la décarboxylation d'un acide aminé en formant une amine.
Le coenzyme des aminoacide-décarboxylases est le pyridoxal-phosphate.
La plupart des amines biogènes sont les produits d'aminoacide-décarboxylases.

[C1,C3]

Édit. 2017

cystéique-décarboxylase n.f.

cysteic decarboxylase

Enzyme catalysant la décarboxylation de l'acide cystéique en taurine.

cystéique (acide)

[C1]

décarboxylase n.f.

decarboxylase

Enzyme qui catalyse une réaction de décarboxylation.
A cette classe d'enzymes appartiennent les b-décarboxylases des acides b-cétoniques (comme l'enzyme malique), les a-décarboxylases des acides a-cétoniques (comme la pyruvate-décarboxylase), les aminoacide-décarboxylases (comme la dopa-décarboxylase).
Ces dernières, qui ont pour coenzyme le pyridoxal-phosphate, sont impliquées dans la biosynthèse des amines biogènes.

décarboxylase malique l.f.

malique(enzyme)

DOPA-décarboxylase n.f.

DOPA decarboxylase

Enzyme à pyridoxal-phosphate, catalysant la décarboxylation de la DOPA en dopamine.

dopa-décarboxylase n.f.

dopa decarboxylase

Enzyme à pyridoxal-phosphate catalysant la décarboxylation de la dopa en dopamine.

glutamique-décarboxylase n.f.

glutamic decarboxylase

Enzyme catalysant la décarboxylation de l'acide glutamique en acide -aminobutyrique.
Cet enzyme à pyridoxal-phosphate est présent dans le cerveau.

histidine-décarboxylase n.f.

histidine decarboxylase

Enzyme catalysant la décarboxylation de l'histidine en histamine.
Cet enzyme à pyridoxal-phosphate est présent chez les bactéries et dans certains tissus animaux, comme les mastocytes, les cellules argentaffines de l'intestin et les neurones histaminergiques.

histidine

[C1,C2]

hydroxytryptophane-décarboxylase n.f.

5-hydroxytryptophan decarboxylase

Enzyme à pyridoxal-phosphate catalysant la décarboxylation du 5-hydroxytryptophane en sérotonine.

[C3]

lysine-décarboxylase n.f.

lysine-decarboxylase

Enzyme bactérien catalysant la décarboxylation de la lysine en cadavérine.

orotidine-5'-phosphate-décarboxylase n.f.

orotidin-5'-phosphate-decarboxylase

Enzyme catalysant la décarboxylation de l'acide orotidylique en acide uridylique.
Il fait partie chez les animaux du complexe U, multienzyme ayant aussi l'activité orotidyl-pyrophosphorylase.

Syn. orotidyldécarboxylase

Édit. 2017

tryptophane-décarboxylase n.f.

tryptophan decarboxylase

Enzyme catalysant la décarboxylation du tryptophane en tryptamine et de l'hydroxy-5-tryptophane en sérotonine.
Le pyridoxal-phosphate est le coenzyme de cette décarboxylase, qui se trouve dans les tissus animaux.

uroporphyrinogène-décarboxylase n.f.

uroporphyrinogen decarboxylase

Enzyme catalysant la décarboxylation des radicaux carboxyméthyle de l'uroporphyrinogène, en le transformant en coproporphyrinogène.

uroporphyrinogène, coproporphyrinogène