Dictionnaire médical de l'Académie de Médecine – version 2018

8 résultats 

cystéine-protéinase n.f.

cysteine-proteinase

Protéinase dont le site actif contient une cystéine.

cystéine

[C1]

acide cystéine-sulfinique l.m.

cysteinesulphinic acid

Acide aminé soufré produit par l'oxydation de la fonction thiol de la cystéine en fonction sulfinique -SO2H.
Son métabolisme peut le transformer en acide cystéique par oxydation, en acide sulfinyl-pyruvique par transamination ou en hypotaurine par décarboxylation.

cystéine

[C1]

Édit. 2017

cystéine n.f.

cysteine

Acide aminé soufré.
La L-cystéine est un acide aminé constitutif des protéines auxquelles sa fonction thiol confère des propriétés importantes, comme la condensation avec les aldéhydes, la fixation d'acyles ou d'ions métalliques.
Son oxydation en cystine permet la formation de ponts disulfure entre deux chaines peptidiques. Sa biosynthèse dans le foie peut se faire à partir de la sérine avec le soufre de la méthionine. Son catabolisme passe par l'acide cystéine-sulfinique, l'acide sulfinyl-pyruvique et l'acide pyruvique, le soufre étant oxydé en sulfite et en sulfate. Une autre voie conduit à l'acide cystéique, à la taurine et à l'acide iséthionique.

Sigle dans la formule des protéines : C

Abrév. Cys

transsulfuration

[C1]

cystéine-désulfhydrase n.f.

cysteine desulphydrase

Enzyme à pyridoxal-phosphate, présent dans le foie, catalysant la décomposition de la cystéine en acide sulfhydrique, ammoniac et acide pyruvique.

cysteine

[C1]

alpha 1-protéinase-inhibiteur l.f.

alpha1-antitrypsin, alpha1-protease inhibitor

alpha 1-antitrypsine

[C1,C2,C3,L1]

Édit. 2017

protéinase n.f.

proteinase

Enzyme catalysant l'hydrolyse de liaisons peptidiques de polypeptides de poids moléculaire élevé.
On range parmi les protéinases les endopeptidases comme la pepsine, la trypsine, la papaïne, et certaines exopeptidases qui agissent sur les polypeptides comme les carboxypoly-peptidases et les aminopeptidases.
Certaines protéinases sont des enzymes à fonction thiol (papaïne, ficine), d'autres sont des sérine-protéases ayant aussi des propriétés estérasiques susceptibles d'être inhibées par les dérivés organophosphorés (trypsine, chymotrypsine, thrombine, fibrinolysine, subtilisine). Les protéinases digestives (pepsine, trypsine, chymotrypsine) jouent un grand rôle dans la digestion des protéines alimentaires, qu'elles transforment en peptides. Elles sont aussi utilisées au laboratoire comme réactifs pour l'étude de la structure des protéines. Les protéinases intracellulaires, telles que les cathepsines des lysosomes, sont nécessaires au métaboli sme des protéines dans les cellules.

Syn. sérine-protéase

protéinase 3 l.f.

proteinase 3

Protéase neutre de 27 kDa présente dans les granulations azurophiles des polynucléaires neutrophiles et ayant un site catalytique comportant une sérine.
Elle possède une activité proche de celle de l'élastase et de la cathepsine G. La présence sérique d'anticorps antiprotéinase 3 est en faveur du diagnostic d'une vascularite telle que la maladie de Wegener.

thiol-protéinase n.f.

thiolproteinase

Protéinase dont le site enzymatique contient une fonction thiol.
P. ex. la cathepsine B1 est une thiol-protéinase du foie humain, qui agit comme la papaïne.