Dictionnaire médical de l'Académie de Médecine – version 2019

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cathepsine n.f.

cathepsin

Enzyme protéolytique (endoprotéinase) intracellulaire.
Les cathepsines localisées dans les lysosomes participent à l'hydrolyse des protéines introduites dans la cellule par phagocytose ou pinocytose. On distingue plusieurs types de cathepsines selon leur spécificité et leur pH optimum d'action. Certaines cathepsines sont des sérines-protéinases agissant sur des liaisons d'acides aminés basiques, comme la trypsine. Les cathepsines D, H, L, N, S ont des pH optimums acides et agissent comme la pepsine. La cathepsine A de la rate agit sur des liaisons impliquant des acides aminés hydrophobes. La cathepsine C’est une exoaminodipeptidase clivant le dipeptide de l'extrémité NH2-terminale de la protéine. La cathepsine B1 du foie est une thiol-protéinase. La cathepsine B2 est une métalloprotéinase à zinc. La cathepsine G est une sérine-protéinase présente dans les leucocytes polynucléaires. La cathepsine P est une exocarboxydipeptidase qui clive le dipeptide COOH-terminal de la protéine.

Syn. catheptase

leupeptine

[C1]