Dictionnaire médical de l'Académie de Médecine – version 2019

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alanine-aminotransférase n.f.

alanine aminotransferase, glutamo-pyruvic transaminase (GPT)

Enzyme catalysant la réaction de transamination par transfert réversible d'un groupement amine d'un acide aminé de l'alpha-alanine, sur un céto-acide, l' alpha-cétoglutarate produisant l'acide glutamique et l'acide pyruvique (acide glutamique+acide pyruvique → acide cétoglutarique+alanine).
Son coenzyme est le phosphate de pyridoxal, dérivé de la vitamine B6.
L'alanine-aminotransférase est un enzyme ubiquitaire, présent chez la plupart des êtres vivants. Chez les vertébrés l'enzyme est présent dans la plupart des tissus, mais surtout dans le foie. Il joue un rôle fondamental dans le contrôle du métabolisme azoté, en participant à la formation de l'urée, et dans le métabolisme des acides aminés et la gluconéogénèse.
L’alanine-aminotransférase est dosée dans le sérum par technique spectrophotomètrique. Son activité normale est inférieure à 40 U/L. Elle augmente dans les cytolyses hépatiques.

Syn. transaminase glutamopyruvique

Sigle ALAT

[C1,C3]

Édit. 2017

déficit en alanine-glyoxylate-aminotransférase peroxysomique l.m.

peroxysomal alanine glyoxylate aminotransferase deficiency

hyperoxalurie primitive

alanine n.f.

alanine

La L-alpha-alanine est un des vingt acides aminés du code génétique, constituant de la plupart des protéines.
Acide aminé non indispensable et glucoformateur, il dérive de l'acide pyruvique par transamination.

Symb. dans la formule des protéines : A

Abrév. Ala

[C1,C3,Q1]

Édit. 2017

bêta-alanine n.f.

β-alanine

Isomère de l'alanine.
La β-alanine est une partie de la structure de la carnosine, de l'ansérine et des phosphopantéthéines : coenzyme A, ACP. La β-alanine est le produit de la décarboxylation de l'acide aspartique.

Syn. acide 3-aminopropanoïque

alanine, carnosine, ansérine, coenzyme A, ACP, aspartique (acide)

Édit. 2017

aspartate-aminotransférase n.f.

aspartate aminotransferase, glutamo-oxaloacetic-transaminase (GOT)

Enzyme catalysant la réaction de transamination par transfert réversible d'un groupement amine (NH2) d'un acide aminé, l'aspartate, sur un céto-acide, l'alpha-cétoglutarate, produisant l'acide glutamique et l'acide oxaloacétique.
Son coenzyme est le phosphate de pyridoxal, dérivé de la vitamine B6.
L'aspartate-aminotransférase est un enzyme ubiquitaire, présent chez la plupart des êtres vivants. Chez les vertébrés, l'enzyme est présent dans l'ensemble des tissus mais surtout dans le cœur, le foie, le muscle et le rein. L'enzyme existe sous deux formes, cytosolique et mitochondriale ; au sein d'une même espèce, ces deux iso-enzymes, codés par des gènes nucléaires distincts, différent par leur structure primaire, leurs propriétés cinétiques et leur réactivité immunochimique.
L'enzyme joue un rôle fondamental : dans le transfert, grâce à la navette malate-aspartate, des radicaux réduits produits dans le cytoplasme vers la mitochondrie où ils seront consommés ; dans le contrôle du métabolisme azoté en participant à la formation de l'urée ; et dans le métabolisme des acides aminés et la néoglucogénèse.
L’activité de l’aspartate-aminotransférase dans le sérum normal est inférieure à 40 U/L. Elle augmente dans les cytolyses hépatiques, ce qui en fait un bon marqueur pour le diagnostic et le suivi des hépatites. Son augmentation est cependant moins spécifique que celle de l’alanine-aminotransférase car elle peut augmenter aussi dans les affections musculaires, les lésions myocardiques, l’embolie pulmonaire, les infarctus rénaux, ou les anémies hémolytiques aigües.

Syn. transaminase glutamo-oxaloacétique (SGOT)

Sigle : ASAT

SGOT, hypertransaminasémie

déficit en ornithine-δ-aminotransférase l.m.

ornithine-δ-aminotransferase deficiency

E. Fuchs, ophtalmologiste autrichien (1896)

atrophie gyrée de Fuchs

déficit en tyrosine-aminotransférase l.f.

tyrosine aminotransferase deficiency

tyrosine transaminase (déficit en)

phosphosérine aminotransférase (déficit en) l.m.

phosphoserine aminotransferase deficiency (PSATD)

Maladie neurométabolique très rare, marquée par des convulsions rebelles aux thérapeutiques, une microcéphalie acquise, une hypertonie et un retard mental.
Les concentrations plasmatique et du LCS de la sérine et la glycine sont fortement diminuées. L’affection est provoquée par une mutation du PSTA1 gene.

PSTA1 gene

ornithine aminotransférase l.f.

ornithine aminotransferase

Enzyme mitochondriale pyridoxino-dépendante qui catalyse la réaction réversible de transamination de l’ornithine en glutamate 5-semialdéhyde.
Son activité est déterminée par le gène OAT situé sur le locus chromosomique 10q26 .
Un déficit en ornithine aminotransférase est impliqué dans l’atrophie gyrée choroïdo-rétinienne

D. Valle, pédiatre américain, O. Simell, pédiatre finlandais (1983)

OAT gene, atrophie gyrée

Édit. 2017

macro aspartate aminotransférase (macro ASAT) l.f.

La macro-ASAT est un complexe de haut poids moléculaire  formé par la liaison entre l’ASAT et une macromolécule, dans la majorité des cas une immunoglobuline ou d’autres composants plasmatiques, qui réduisent la clairance de l’enzyme et prolongent sa demi-vie.
C’est une anomalie exceptionnelle qui ne correspond à aucune maladie. Il s’agit d’une élévation artéfactuelle de l’activité enzymatique. Il faut y penser en cas d’élévation isolée de l’aspartate-amino-transférase (ASAT), souvent importante alors que les autres enzymes créatine phosphokinase (CPK) et alanine-aminotransférase (ALAT) sont strictement normales. Plusieurs techniques peuvent permettre la reconnaissance de la macro-ASAT, parmi lesquelles l’immuno-précipitation de la macro-enzyme par le polyéthylène glycol ou des techniques de chromatographie ou d’électrophorèse. L’activité enzymatique diminue inconstamment après stockage à 4 ° C. 

aspartate-amino-transférase, créatine phosphokinase, alanine-aminotransférase, précipitation, polyéthylène glycol, chromatographie, électrophorèse

[C1, L1]

Édit. 2018